《什么是免疫球蛋白》

问题：什么是免疫球蛋白？免疫球蛋白是什么意思？

免疫球蛋白immunoglobulin,简写Ig．为具有作为抗体分子结构的蛋白质之总称。抗体可根据其与抗原的特异结合性给下定义，而免疫球蛋白即使未知抗体活性，也可根据其物理化学性质与既知的抗体基本相同的事实给予定义。
为准确描述抗体球蛋白的性质，在60年代提出将具有抗体活性的球蛋白称免疫球蛋白分子。γ－球蛋白则改称为IgG，β2Μ称IgM、β2A称IgA。此后又发现IgE/IgD。现在血清中已发现5类免疫球蛋白。
免疫球蛋白是机体受抗原（如病原体）刺激后产生的，其主要作用是与抗原起免疫反应，生成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危害，使病原体失去致病作用。另一方面，免疫球蛋白有时也有致病作用。
人的免疫球蛋白可分为五种类型。由于每一类型是各式各样抗体的集合，所以即使种类不同，也有特异性共同的抗体。又尽管属于同一类型的免疫球蛋白，基于其与抗原起反应的特异性而在部分的结构上有所差异。因此免疫球蛋白是非常多种类（推定有1万种以上）的蛋白质混合物。
免疫球蛋白存在于八目鳗以上的所有脊椎动物的血清或体液中。在人的每毫升血清中约含18毫克。是否所有免疫球蛋白都作为抗体执行其机能尚未能阐明；但认为它们全部由形成抗体的淋巴系细胞所产生大概是不会错的。

如图及表所示，无论哪种类型免疫球蛋白的基本结构都是相同的。两条L链（lightchain）和两条H链（heavychain）以S－S键合连接起来，但H链的分子量及S-S键合数等在各类型或亚类是不同的。
免疫球蛋白的种类，根据H链来划分。就是说，补体结合性、细胞附着性和胎盘通过性等生物学活性因H链的Fc部分（可结晶部分=crystallizablefragment）的性质而异。L链有K链和λ链，分子量均约为22，000。无论哪种类型都有具κ链和具λ链的，一个分子各有其中一方的两条，没有双方同时具备的。人的lgG分子约60％为κ型，约40％为λ型（参照附表）。

根据骨髓瘤蛋白质的氨基酸排列的研究，一般认为，L链及H链从N末端起约110个氨基酸（L链的约1/2长度）的排列，是按照抗原待异性而有部分差异的排列方式进行的。这部分称为可变区（variableregion），可以认为，L链及H链双方的可变区参与着抗原特异性的决定。各种免疫球蛋白的性质，各有如下差异。
（1）IgG：在两栖类以上的高等动物，这是主要的免疫球蛋白，在人体约占免疫球蛋白的70％；但在鱼类则缺如；分子量约15万，其生物学特性因动物种类及IgG中的亚类而异。在人可分为IgG1，IgG2，IgG3，IgG4，随着各别结构的少许差异，性质也变得不同。例如IgG’就不同补体结合。又IgG2在豚鼠不能引起被动皮肤过敏症反应，在人来说IgG是胎盘通过性的。
（2）IgA：是外分泌液中的主要免疫球蛋白，对粘膜表面的防止感染起作用。多见于唾液、鼻涕、肠及气管的分泌液或初乳中
问题：什么是免疫球蛋白？免疫球蛋白是什么意思？
，也存在于血清中，其单质的分子量约为17万，分泌液中的IgA，以单质2分子同分泌肽段（transportpiece，secretorypiece）作S-S键合。分泌肽段是与免疫球蛋白无关地形成的，分子量约58000的蛋白质；一般认为它大概有阻止消化道的酶引起IgA分解的作用。一般不同补体结合，人的IgA不通过胎盘。
（3）IgM：一般认为是在进化上最原始的免疫球蛋白，存在于所有脊椎动物体中。其H链比其他免疫球蛋白的H链粗大，分子量约为7万。5个各由2条H链和2条L链组成的基本分子以S-S键合相连接，作为分子量约90万的分子而存在。与IgG以2分子进行补体结合相反，IgM却可以以1分子作补体结合，所以溶血活性颇高，胎盘通过性一般低下。
（4）IgD：作为分子量约17万的免疫球蛋白而保持着独立的H链，目前还不了解它的抗体活性。
（5）IgE：为分子量约19万的免疫球蛋白，含有多量多糖（11％）。同IgA一样主要在肠管及气管的淋巴组织形成。这种免疫球蛋白又称反应素，是引起过敏性反应的抗体，例如气喘、荨麻疹、干草热（花粉热）是由这种抗体与抗原结合成为扳机而引起的。此外还了解到在鱼类等低等脊椎动物有不能按照上述类型进行分类的分子量稍大的抗体。
免疫球蛋白的结构和多样性
免疫球蛋白由两条重链（Hearychain）和两条轻链（Lightchaim）由二硫键连接构成了Y型的对称结构。
每条蛋白质链由两部分组成：N-端的可变区（variableregion，V）区和C-端的恒定区（constantregion，C），最初Putnam(1966)和Edelman（1969）等是通过比较不同免疫球蛋白链的氨基酸顺序而加以鉴别的。轻链由213～214个氨基酸组成，重链由446氨基酸组成。在重链的CH1和CH2之间有一鉸连区，当抗体和抗原结合时此区可换角度，以适应不同大小的抗原决定簇。
V区是由轻链和重链的可变区联结而形成，此区负责识别抗原。V区的多变性反映了抗体的多样性。在可变区中又有3～4高变区（hypervariableregion），其氨基酸顺序特别多变，是与抗原分子的结合部位。在Ig分子中有3个C功能区（CH1，CH2和CH3），不同Ig的C区显示了很高的同源性。CH1，CH2和CH3每一区段承担着不同的生物学功能，因此又称为效应区（effectorfunctions）如CH2具有活化补体的作用，CH3具有使抗体分子粘连在单核细胞表面的功能等。
据推算哺乳动物能生成一百万种以上的抗体，而一种淋巴细胞又只能合成一种特异性的抗体，那么抗体的这种多样性是怎样产生的呢？难道有那么多的基因来编码Ig吗？早在４０年代著名的理论化学家Ｌ.Ｐaulinng就提出了指令学说来解释抗原的多样性，他提出抗原的多样性可能是由于蛋白质二级结构的改变所致，而一级结构可能只有一种或少数几种，所以相应的基因也不多。后来人们发出蛋白的一级结构决定了其二级及三级结构，因此这种学说不能成立。
1957年Ｆ.M.Ｂurnet提出了克隆选择学说，主要论点是：（１）一种浆细胞只能产生一种抗体；（２）抗原起到了选择某一淋巴细胞克隆的作用。很多的实验都支持这一观点，但仍不能解释哺乳动物总的基因数不过10万，怎么可能有千万个以上的基因来编码不同的抗体。